Zawarte w tytule pytanie obrosło w rozmaite memy, przez co z pozoru wydaje się błahe i zabawne. W istocie rzeczy jednak ma charakter kardynalny i odnosi się do ważnego i całkiem zasadnego pytania o właściwy kierunek działań w zakresie pracy nad kompozycją sylwetki. I nie chodzi tutaj tylko o optyczny skutek wprowadzanych interwencji. W grę wchodzą również metaboliczne, a więc i zarazem zdrowotne konsekwencje. Warto więc poważnie zastanowić się który z priorytetów ma w początkowej fazie pracy nad sylwetką wyższy priorytet: „masa” czy „rzeźba”? W tym celu jednak należy z jednej strony zagłębić się w meandry biochemicznych uwarunkowań leżących u podłoża hipertrofii mięśniowej, a z drugiej pochylić nad endokrynną funkcja tkanki tłuszczowej.
Mało znane oblicze tkanki tłuszczowej
W obiegowym ujęciu tkanka tłuszczowa postrzegana bywa jako obszar ciała, w którym organizm przechowuje zapasy energii. Tymczasem takie ujęcie jej istoty nie odzwierciedla w pełni biologicznej funkcji adipocytów (czyli komórek tłuszczowych). Warto bowiem wiedzieć, iż biała tkanka tłuszczowa nie tylko magazynuje energetyczne zapasy, ale także pełni funkcję endokrynną, uwalniając do krwi aktywne biologicznie związki zwane adipokinami, wywierające wpływ na funkcjonowanie innych tkanek i narządów [1;2]. W sytuacji, w której skład ciała jest prawidłowy, związki uwalniane przez adipocyty, pełnią normalne fizjologiczne funkcje, np.: leptyna wraz z angiotensyną uczestniczą w regulacji mechanizmów kontrolujących łaknienie i wydatkowaniu energii, adiponektyna i rezystyna wpływają na wrażliwość insulinową tkanek i narządów, apelina i wisfatyna regulują uwalnianie insuliny do krwi, a wybrane interleukiny oraz czynnik martwicy nowotworu wpływają na przebieg procesów zapalnych [1-3]. To tylko wybrane funkcje białej tkanki tłuszczowej, która wpływa na procesy (fibrynolizy, przemiany hormonów płciowych, na regulację funkcji reprodukcyjnych i wiele innych), a istnieje jeszcze brunatna, której w swoim czasie poświecę osobny artykuł.
Z punktu widzenia powiązania pomiędzy ilością tkanki tłuszczowej (oraz jej rozmieszczeniem w ciele), a podejmowaniem działań ukierunkowanych na rozwój muskulatury ważne jest, by mieć świadomość, iż aktywność endokrynna i metaboliczna białych adipocytów z jednej strony podlega wpływowi czynników żywieniowych, a z drugiej wpływa w pewnym stopniu na przebieg procesów anabolicznych zachodzących w tkance mięśniowej i dodatkowo do tego może rzutować na wybrane parametry zdrowotne, związane z nasileniem stanu zapalnego i wrażliwością insulinową.
Tłuszcz zapasowy a budowa masy mięśniowej
Istnieją dowody wskazujące, iż pod wpływem uwalniania poszczególnych związków biologicznie czynnych przez tkankę tłuszczową (które uzależnione jest od jej lokalizacji oraz od jej zasobów) dochodzi do niekorzystnych implikacji hormonalnych i enzymatycznych dotykających miocytów (czyli komórek mięśniowych). Kiedy poziom zatłuszczenia rośnie, niektóre adipokiny uwalniane są w zbyt dużych ilościach, co skutkuje zaburzeniem homeostazy ustrojowej, m.in. nasileniem przebiegu procesów zapalnych, zaburzeniem funkcji śródbłonka naczyniowego i upośledzeniem uwalniania insuliny oraz obniżeniem wrażliwości tkanek obwodowych i wątroby na działanie tego hormonu [2-4]. To jednak nie wszystko. Są przesłanki by uważać, że w przypadku nadmiaru tkanki tłuszczowej dochodzi do obniżenia „wrażliwości anabolicznej” komórek mięśniowych na wzrost dostępności aminokwasów w krwiobiegu [5-8]. Co to w praktyce oznacza? Oznacza to, że osoba z nadwagą lub otyła z tej samej puli dostarczonego białka zbuduje mniej białek mięśniowych niż osoba szczupła. Jak to możliwe? Żeby odpowiedzieć na tak postawione pytanie, trzeba najpierw zrozumieć biochemię syntezy białek szybkokurczliwych.
Jak rosną mięśnie?
Cokolwiek nie głosiłyby broniące się przed treningami siłowymi panie – wzrost muskulatury warunkowany tempem syntezy białek mięśniowych (MPS) zachodzi bardzo opornie. Procesy syntezy mogą być równoważone przez procesy rozpadu białek mięśniowych (MPB) i wtedy, pomimo naszych starań manifestujących się regularną aktywnością fizyczną, muskulatury nie przybywa… Tutaj warto zaznaczyć, że procesy anaboliczne i kataboliczne zachodzą bezustannie w ludzkim organizmie, ale ich nasilenie może być różne. Wypadkową z MPS i MPB jest bilans azotowy netto. Jeśli bilans jest dodatni, to mięśni przybywa, a jeśli ujemny – ubywa. Proste. Takie ujęcie omawianej zależności jest jednak dość powierzchowne. By zrozumieć ją lepiej należy wspomnieć o procesach warunkujących bilans azotowy, czyli o anabolizmie i katabolizmie.
Warto wiedzieć, że po spożyciu zawierającego białko posiłku zwiększa się dostępność aminokwasów w krążeniu, co aktywuje MPS [9-11]. Dodatkowym czynnikiem wpływającym na ww. proces jest też trening o określonej specyfice [8-11]. Dla odmiany MPB może być pobudzany przez niską dostępność aminokwasów oraz hamowany – uwaga – przez wzrost produkcji insuliny, będący skutkiem spożywania węglowodanów i białek [9]. Z punktu widzenia utrzymania dodatniego bilansu azotowego szczególnie istotne jest koncentrowanie swoich działań na wspieraniu procesów anabolicznych, które – jak już zostało wspomniane – warunkowane są głównie przez dostępność aminokwasów oraz aktywność fizyczną, ale nie tylko. To, jak bardzo wymienione czynniki wpływać będą na MPS, warunkowane jest tzw. „wrażliwością anaboliczną”, która jest tym większa, im bardziej wzmożona jest synteza białek mięśniowych w odpowiedzi na wspomniane bodźce [12]. W zasadzie w tym miejscu można byłoby postawić kropkę, ale by w pełni zrozumieć istotę zależności łączącej nadmierną masę ciała z obniżoną wrażliwością anaboliczną, warto zajrzeć głębiej i poświęcić chwilę uwagi kilku reakcjom enzymatycznym.
Biochemia hipertrofii mięśniowej
Reakcje biochemiczne zachodzące w naszym ciele katalizowane są przez wyspecjalizowane jednostki, zwane enzymami. To od sprawności działania aparatu enzymatycznego uzależnione jest nasilenie tempa wspomnianych reakcji. Analogicznie wygląda sytuacja w przypadku syntezy białek mięśniowych. Enzymatycznym inicjatorem kaskady procesów anabolicznych jest kinaza serynowo-treoninowa, zwana ssaczym celem rapamycyny, opisywana najczęściej skrótem mTOR (z ang. mechanistic target of rapamycin) i należy do rodziny kinaz białkowych związanych z kinazą 3 fosfatydyloinozytolu (PI3K) [13]. Wspomniany enzym występuje jako podjednostka katalityczna w dwóch różnych kompleksach białkowych, pierwszy nazywany jest mTORC1, a drugi mTORC2 [13]. By nie komplikować zbytnio formuły przekazu, skoncentruję się jedynie na pierwszym z wymienionych kompleksów, gdyż to on ma kluczowe znaczenie dla regulacji syntezy białek (dla odmiany drugi kompleks reguluje funkcje cytoszkieletu komórki, co nie jest istotne z punktu widzenia treści niniejszego opracowania). Kompleks mTORC1 tworzony jest przez wspomnianą kinazę mTOR, a dodatkowo także przez białko raptor (z ang. regulatory associated protein of mTOR), białko deptor (domain-containing mTOR-interacting protein), białka mLST8/GβL (z ang.: mammalian LST8/G-protein β-subunit like protein) oraz PRAS40 (non-core components PRAS40) [13;14]. Tutaj warto wspomnieć, że choć jedną z kluczowych funkcji mTOR jest katalizowanie procesu syntezy białek (na etapie translacji przebiegającej w organellach komórkowych zwanych rybosomami, choć sama translacja inicjowana jest przez szlaki enzymatyczne niezależne od mTOR), to kinaza ta pełni szereg innych ważnych funkcji, w tym również wpływa na zahamowanie procesów katabolicznych.
Uaktywnienie kinazy mTOR skutkuje fosforylacją: kinazy rybosomalnej S6 (p70S6K) i białka wiążącego eukariotyczny czynnik inicjacji translacji (4E-BP1). Skutkiem pierwszej z wymienionych reakcji jest pobudzenie fosforylacji rybosomalnego białka S6, skutkiem drugiej – uwolnienie białka eIF4E. Tutaj warto doprecyzować, iż nieufosforylowane białko 4E-BP1 wiąże eIF4E w nieaktywny enzymatycznie kompleks, następnie po jego ufosforylowaniu przez mTOR przyłączone reszty fosforanowe odpychają ujemnie naładowane aminokwasy białka eIF4E, umożliwiając jego uwolnienie, po czym wraz z innymi białkami, w tym wspomnianą już podjednostką rybosomu 40S, zwaną białkiem S6, tworzą kompleks inicjacyjny [13;15]. To jedynie dość uproszczony opis kluczowej kaskady reakcji enzymatycznych, uruchamiającej proces syntezy białek mięśniowych. W istocie rzeczy, leżące u podłoża MPS zależności są bardziej skomplikowane i cały czas odkrywane są w tej materii nowe fakty.
Przykładowo, pomimo iż mTORC1 może być uruchamiany w obrębie różnych organelli komórkowych (w aparacie Golgiego i peroksysomach), to prowadzone w ostatnich latach badania wskazują, że to błona lizosomalna jest głównym miejscem jego aktywacji (w odpowiedzi na wzrost dostępności aminokwasów mTORC1 jest rekrutowany w kierunku błony lizosomalnej z innych obszarów cytozolowych) [16]. Jest to fakt trochę zaskakujący, gdyż lizosom jest organellą kataboliczną, odpowiada bowiem za degradację wszystkich rodzajów biomolekuł obecnych we wnętrzu komórki, w tym również – białek, co na pierwszy rzut oka nie licuje z anabolicznymi właściwościami mTORC1. Po głębszym rozeznaniu powyższych zależności łatwo jest zrozumieć, że wspomniane uwarunkowania mają logiczne uzasadnienie, jednak jest to temat na osobny wpis. Dopowiem tylko, że istnieją dowody wskazujące, że celowe zahamowanie działania lizosomów automatycznie zmniejsza lub całkowicie hamuje aktywację mTORC1 w odpowiedzi na bodźce takie jak wzrost dostępności aminokwasów! Warto sobie ten fakt zapamiętać by lepiej zrozumieć zależność pomiędzy nadmierną masą ciała a obniżoną wrażliwością anaboliczną.
Kończąc bliższe spotkanie z biochemią warto dodać, iż aktywność kompleksu mTORC1 jest pobudzana przede wszystkim przez aminokwasy (leucynę), a także stres oksydacyjny, kwas fosfatydowy, czynniki wzrostu, insulinę, wybrane czynniki osoczowe [13;15]. Dla odmiany hamujące działanie na mTORC1 ma niski status energetyczny komórki, spadek dostępności aminokwasów, niski potencjał redoks komórki, obniżenie stężenia czynników wzrostowych, rapamycyna, a nawet przez kofeinę i kurkuminę [13;15].
Powyżej opisane uwarunkowania skłaniać by mogły do przekonania, że nie tylko wysoka dostępność białka, ale także energii (występująca w przypadku otyłości i wysokokalorycznej diety), to okoliczności ewidentnie sprzyjające budowie muskulatury. W praktyce okazuje się, że sytuacja wygląda trochę inaczej.
Otyłość upośledza wrażliwość anaboliczną
Jak już wspomniałem na początku niniejszego artykułu, istnieją wiarygodne przesłanki by uważać, że nadmierna ilość zgormadzonych zapasów tłuszczowych może być czynnikiem obniżającym wrażliwość anaboliczną tkanki mięśniowej. Mówiąc wprost: osoby otyłe przy takim samym treningu i takiej samej dostępności aminokwasów i energii z pożywienia, prawdopodobniej mniej efektywnie rozwijać będą masę mięśniową niż osoby szczupłe. Wskazuje na to co najmniej kilka ciekawie zaprojektowanych badań, przy czym dziś chciałbym omówić najnowsze i zarazem – najbardziej życiowo zaprojektowane pod względem metodologicznym [8].
W studium wzięło udział 30 osób, w tym: 10 szczupłych ochotników (grupa HW; BMI: 22,7 ± 0,4), 10 ochotników z nadwagą (grupa OW, BMI: 27,1 ± 0,5) i 10 z otyłością (grupa OB, BMI: 35,9 ± 1,3). Wszyscy uczestnicy charakteryzowali się dość przyzwoitą kondycją zdrowotną, zbliżonym wiekiem i wszyscy prowadzili na co dzień siedzący tryb życia.
Celem badania było zweryfikowanie, czy istnieją różnice w reakcji, badanej na poziomie biochemii komórek mięśniowych, na spożycie białkowego pokarmu pomiędzy osobami o różnej masie ciała. W tym celu autorzy badania, w dobrze kontrolowanych warunkach, zaserwowali uczestnikom posiłek składający się z chudej wieprzowiny (170 g), który dostarczał odpowiednio w porcji 36 g białka, 3 g tłuszczu i śladowe ilości węglowodanów. Badacze za pomocą zaawansowanych metod sprawdzili, jak powyższa interwencja wpływa m.in. na sygnalizację anaboliczną i dokomórkowy transport aminokwasów oraz finalnie – syntezę białek mięśniowych. W tym celu oznaczono stężenie wspomnianego już przeze mnie kompleksu mTORC1 oraz p70S6k, a także – stężenie transporterów aminokwasowych, takich jak LAT1 i SNAT2 i CD98 przed spożyciem posiłku, następnie odpowiednio 120 i 300 min po konsumpcji. Co najważniejsze – w takich samych interwałach czasowych oceniono także cząstkowe tempo syntezy białek mięśniowych (miofibrylarny FSR – z ang.: myofibrillar fractional synthetic rate).
Co się okazało?
Zaobserwowano, że w punkcie wyjściowym, a więc przed spożyciem posiłku, relatywne stężenie mTORC1 było wyższe w grupach: OW i OB. Niż w HW. Po spożyciu wieprzowiny istotny wzrost mTORC1 względem wartości wyjściowych zanotowano tylko u osób szczupłych (HW). Poziom LAT1 i SNAT2 zwiększył się we wszystkich grupach po interwencji, choć ten ostatni wzrósł najbardziej przy pomiarze wykonanym w 300 minucie w grupie OB, co akurat nie zostało uznane za znaczące. Najistotniejsze z punktu widzenia meritum niniejszego opracowania jednak jest to, jak interwencja żywieniowa wpłynęła na syntezę białek miofibrylarnych i tutaj okazało się, że różnice były naprawdę znamienne. Otóż przed spożyciem wieprzowiny różnice w poziomie FSR między grupami były nieistotne, po 120 minutach od konsumpcji posiłku zanotowano wzrost u wszystkich uczestników, przy czym był on delikatnie silniejszy w grupie OB i OW, natomiast po 300 minutach jedynie w grupie HW doszło do drastycznego zwiększenia tempa syntezy białek mięśniowych.
Przytoczone powyżej wyniki są niezwykle intrygujące. Na podstawie powyższego badania i wcześniejszych prac naukowych należy uznać, że nadmiar tkanki tłuszczowej, pomimo iż nie powoduje upośledzenia dokomórkowego transportu aminokwasów, to drastycznie zmniejsza poposiłkową syntezę białek mięśniowych. Co ciekawe dzieje się tak, pomimo że przedposiłkowe stężenie mTORC1 jest w przypadku nadwagi i otyłości podwyższone. Autorzy zasugerowali, że być może wyjściowo zwiększone stężenie mTOR (które może mieć charakter chroniczny) prowadzi do spadku wrażliwości tego kompleksu na poposiłkowy wzrost dostępności aminokwasów. Osobiście z chęcią zapoznałbym się z wynikami badań w sposób bardziej wnikliwie weryfikujący przyczynę powyższej zależności, gdzie zostałyby wzięte pod uwagę funkcje lizosomów. Jak bowiem wspomniałem, optymalizacja syntezy białek, a dokładnie – inicjacja procesu translacji, warunkowana jest nie tylko przez pobudzenie mTORC1, ale także rekrutację tego kompleksu w kierunku błony lizosomalnej i dalsze tego skutki. Lizosomy, w wyniku swojej proteolitycznej aktywności, mogą dostarczać pewnej puli aminokwasów, co wymusza translokację mTORC1 w kierunku błony lizosomalnej i w dalszym etapie prowadzi do powstawania superkompleksu mTORC1-lizosom. Wiemy, że upośledzenie funkcji lizosomów finalnie doprowadza do obniżenia wrażliwości mTORC1 na działanie czynników anabolicznych. Wiemy też, że funkcje lizosomów mogą być zaburzone w wyniku chronicznego przeładowania energetycznego komórki, co przecież wiąże się nierozerwalnie z otyłością. Czy jednak tak właśnie wyglądać mogłoby wytłumaczenie zależności wiążącej nadmiar tkanki tłuszczowej z „opornością anaboliczną”? To póki co nieśmiałą hipoteza autora niniejszego artykułu, przekonamy się finalnie wtedy, gdy powstaną odpowiednio zaprojektowane badania. Tymczasem warto zmierzać w stronę praktycznych wniosków.
Wnioski
Istnieją przekonujące przesłanki by zakładać, że nadmiar tkanki tłuszczowej obniża wrażliwość anaboliczną powodując, że komórki mięśniowe mniej efektywnie reagują na bodźce anaboliczne, przynajmniej te związane ze wzrostem dostępności aminokwasów. W efekcie uzyskiwane przyrosty u osób z nadwagą i otyłych mogą być drastycznie mniejsze, niż te notowane przez osoby szczupłe. Mając powyższy fakt na uwadze warto sobie zapamiętać, iż:
- nadmiar tkanki tłuszczowej jest niekorzystny i dla ogólnie pojętego zdrowia i dla… mięśni,
- osoby borykające się z nadmiernym zatłuszczeniem ciała nie powinny jako priorytetu stawiać sobie rozwoju masy mięśniowej, a przynajmniej nie powinny stosować diety z nadwyżką energetyczną,
- przy nadmiernej masie ciała zarówno dla zdrowia, jak i estetyki sylwetki, polecane są racjonalne działania żywieniowe i treningowe ukierunkowane na redukcję poziomu zatłuszczenia ciała (dieta z ujemnym bilansem energetycznym i aktywność fizyczna, przy czym jak najbardziej może to być trening siłowy),
- osoby szczupłe są wyjściowo w lepszym położeniu niż osoby z nadwagą i otyłe jeśli chodzi o kwestię budowy muskulatury, ale jeśli podejmą działania żywieniowe, którego efektem będzie wzrost poziomu zatłuszczenia ciała, to czeka ich podobny los, czyli – spadek wrażliwości anabolicznej,
- nadwyżka energetyczna nie powinna być traktowana jako uniwersalny sposób na przyspieszenie przyrostów masy mięśniowej, owszem – chcąc rozwijać muskulaturę najczęściej wymagane jest przekroczenie zapotrzebowania energetycznego organizmu, ale nie oznacza to, że „więcej” = „lepiej”.
Zatem odpowiedź na pytanie zadane w tytule może być tylko jednak: najpierw rzeźba, a później masa.
Bibliografia
[1]. Kershaw EE, Flier JS. Adipose tissue as an endocrine organ. J Clin Endocrinol Metab. 2004 Jun;89(6):2548-56.
[2]. Coelho M, Oliveira T, Fernandes R. Biochemistry of adipose tissue: an endocrine organ. Arch Med Sci. 2013 Apr 20;9(2):191-200.
[3]. Ahima RS, Osei SY. Adipokines in obesity. Front Horm Res. 2008;36:182-97.
[4]. Rabe K, Lehrke M, Parhofer KG, Broedl UC. Adipokines and insulin resistance. Mol Med. 2008 Nov-Dec;14(11-12):741-51.
[5]. Murton AJ, Marimuthu K, Mallinson JE, Selby AL, Smith K, Rennie MJ, Greenhaff PL. Obesity appears to be associated with altered muscle protein synthetic and breakdown responses to increased nutrient delivery in older men, but not reduced muscle mass or contractile function. Diabetes 2015;64(9):3160–71.
[6]. Guillet C, Delcourt I, Rance M, Giraudet C, Walrand S, Bedu M, Duche P, Boirie Y. Changes in basal and insulin and amino acid response of whole body and skeletal muscle proteins in obese men. J Clin Endocrinol Metab 2009;94:3044–50.
[7]. Chevalier S, Burgos SA, Morais JA, Gougeon R, Bassil M, Lamarche M, Marliss EB. Protein and glucose metabolic responses to hyperinsulinemia, hyperglycemia, and hyperaminoacidemia in obese men. Obesity (Silver Spring) 2015;23:351–8.
[8]. Beals JW, Sukiennik RA, Nallabelli J, i wsp. Anabolic sensitivity of postprandial muscle protein synthesis to the ingestion of a protein-dense food is reduced in overweight and obese young adults. Am J Clin Nutr. 2016 Oct;104(4):1014-1022.
[9]. Phillips BE, Hill DS, Atherton PJ. Regulation of muscle protein synthesis in humans. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2012 Jan;15(1):58-63.
[10]. Miller BF. Human muscle protein synthesis after physical activity and feeding. Exerc Sport Sci Rev. 2007 Apr;35(2):50-5.
[11]. Damas F, Phillips S, Vechin FC, Ugrinowitsch C. A review of resistance training-induced changes in skeletal muscle protein synthesis and their contribution to hypertrophy. Sports Med. 2015 Jun;45(6):801-7.
Pozostała część bibliografii – u autora
foto: freepik
